ABSTRACT
A glutationa, tripeptídeo constituída de glutomato, cisteína e glicinia, possui atividade química através do grupo SH. A glutationa apresenta-se normalmente na forma reduzida porém pode oxidar-se formando pontes dissulfeto entre duas moléculas. A síntese dA glutationa ocorre no interior da hemácia necessitando, para tanto, além dos aminoácidos constituintes da molécula,das enzimas y-glutamil cisteína sintetase e gglutationa sintetase. A glutationa reduzida, uma vez formada, näo tem capacidade de deixar o eritrócito. Existem pórem evidência de que A glutationa oxidada atravessa a membrana eritrocitária consumindo energia. Isto se faz necessário porque a gglutationa oxidada, entre outras atividades, tem a capacidade de inibir a enzima hexoquinase e reagir com a molécula de hemoglobina, alterando desta forma o funcionamento normal do eritrócito. A principal funçäo dA glutationa no interior do eritrócito é manter os grupos SH reativos na forma reduzida. Para que isso ocorra de forma adequada, é necessária a presença da enzimA glutationa redutase, catalisadora da reduçäo da glutationa oxidada. A glutationa redutase näo atua apenas nas pontes dissulfeto formadas pelA glutationa, mas também sobre outras ligaçöes dissulfeto formadas por proteínas eritrocitárias, tais como as da membrana celular. A hemoglobina é a principal constituinte do eritrócito e possui dois grupos SH reativos correspondentes à cisteína 93, constituintes das cadeias beta normais. Esses grupos säo preservados pelA glutationa redutase. Para que a açäo dA glutationa redutase seja adequada ela necessita de NADPH, gglutationa reduzida e flavina adenina dinucleotídeo (FAD). O NADPH é reduzido na via das pentoses pela açäo da glicose-6-fosfato desidrogenase (G6PD). O FAD é derivado fosforilado da riboflavina e atua como grupo prostético dA glutationa redutase...